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蛋白質晶體板結構

研究蛋白質晶體結構及其性質的晶體學分支學科。蛋白質是由眾多的α-氨基酸作為單體縮合而成的多肽鏈通過交聯構成的。多肽鏈的氨基酸及其交聯位置代表蛋白質分子的一級結構，而多肽鏈按一定方式在空間分布則形成二級結構(如α-螺旋和早折疊片等)和三級立體結構(如多肽鏈折疊為球形)，作為亞基的三級結構還可聚集成四級結構等。

傳統結晶板蛋白質晶體板比較

在20℃時雖然微流控芯片上的結晶條件數少于24孔結晶板(67 vs 94),但主要是嗜熱菌蛋白酶的結晶條件數顯著減少,其他4種蛋白在兩種方法上均有相近的結晶條件數,表明微流控芯片能以接近24孔結晶板的效率進行蛋白質結晶篩選.但是,在4℃時微流控芯片與24孔結晶板有60%的結晶條件不同,20℃時有90%的結晶條件不同,這表明目前的這種微流控芯片還不能直接代替傳統的24孔結晶板,它可以作為蛋白質結晶篩選時的一種補充方式。

蛋白質晶體板相互作用

蛋白質分子的結構層次蛋白中的多肽鏈往往不是一個如圖4圖4所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關化合物晶體結構的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構型。肽鍵因具雙鍵成分而無旋轉的自由，但它周圍的每個Cα原子與相鄰兩個肽鍵中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C單鍵都具有較大的回旋余地，從而一個多肽鍵可能存在于不計其數的構象或立體結構中，其中有些構象使未成鍵原子間形成較多較強的氫鍵并產生其他能使整個分子趨于穩定的相互作用。