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在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質。蛋白質的這種變化叫做變性，蛋白質變性之后，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。

對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊復性都具有重要的意義。早在上世紀30年代，我國生化界先驅吳憲就對蛋白質的變性作用進行了闡釋，30年后，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明

在折疊的機制研究上早期的理論認為，折疊是從變性狀態通過中間狀態到天然狀態的一個逐步的過程，并對折疊中間體進行了深入研究，認為折疊是在熱力學驅動下按單一的途徑進行的。后來的研究表明折疊過程存在實驗可測的多種中間體，折疊通過有限的路徑進行。

新的理論強調在折疊的初始階段存在多樣性，蛋白質通過許多的途徑進入折疊漏斗，從而折疊在整體上被描述成一個漏斗樣的圖像，折疊的動力學過程被認為是部分折疊的蛋白質整體上的進行性裝配，并且伴隨有自由能和熵的變化，蛋白質終尋找到自己的正確的折疊結構