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先進院新技術(shù)提升蛋白質(zhì)結(jié)晶成功率

100多年前，吉布斯等人提出“經(jīng)典成核理論”，結(jié)晶過程是一些分子或原子偶然聚集在一起，碰巧以結(jié)晶形式排列，然后其他分子（原子）逐個附著，形成更大的結(jié)晶相，該結(jié)論得到了學(xué)術(shù)界廣泛認(rèn)可。

然而，經(jīng)典成核理論也有諸多缺點，它表明蛋白質(zhì)晶體的成核并不是沿著經(jīng)典路線而是更復(fù)雜的路線進行的，即兩步法成核理論。步是形成足夠尺寸的溶質(zhì)分子團簇，第二步是團簇重新排列形成有序結(jié)構(gòu)。目前的實驗和理論研究，證明了兩步法成核理論不僅可以應(yīng)用到生物大分子（如蛋白質(zhì)）上還用到了有機小分子上，表明這一機理或許會成為大部分溶液析晶過程的基礎(chǔ)。在液滴內(nèi)從無序到有序結(jié)構(gòu)團簇的形成，也就是第二步，決定晶體成核速率，由于這一步中分子復(fù)雜性增加，成核的時間變長，因為高度的構(gòu)象靈活性，更復(fù)雜的分子形成佳晶格結(jié)構(gòu)會更困難。傳統(tǒng)的成核劑材料，如礦物晶體、石墨烯、多孔材料如多孔硅等都曾作為成核劑用于蛋白質(zhì)結(jié)晶實驗中，這些成核劑的設(shè)計主要依賴于經(jīng)典的成核理論，無法適用于構(gòu)象靈活性強的絕大多數(shù)蛋白質(zhì)分子。針對這一難題，材料界面中心和武漢先進院團隊經(jīng)過不斷的設(shè)計和實驗驗證，終將成核劑材料設(shè)計為具有超構(gòu)表面的材料。

蛋白結(jié)晶板研究

再用原子力顯微鏡,磷光成像儀,光密度儀或激光共聚焦掃描儀進行檢測,獲得靶蛋白表達(dá)的種類,數(shù)量及關(guān)聯(lián)等信息.蛋白質(zhì)芯片已經(jīng)用于研究蛋白質(zhì)表達(dá)譜構(gòu)成及變化,蛋白質(zhì)與生物分子(蛋白質(zhì),核酸,配體等)的相互作用,抗原體篩選,酶與底物相互作用.蛋白質(zhì)芯片在醫(yī)學(xué)臨床診斷,分析和篩選方面具有潛在的重要應(yīng)用價值。

蛋白結(jié)晶板作用

隨著人類基因組測序計劃的完成 ,鑒定細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)表達(dá),結(jié)構(gòu),功能及相互作用方式等成為后基因組時代的主要目標(biāo)之一.為此 ,需要高通量的蛋白質(zhì)組學(xué)研究的技術(shù)和方法.近年來出現(xiàn)的表面增強激光解吸 /電離，蛋白質(zhì)芯片技術(shù)是一種操作簡單 ,方便快捷 ,樣本需要量少 ,敏感性高 ,特異性強的高通量的研究蛋白組學(xué)的方法 ,在蛋白質(zhì)功能分析,標(biāo)志物篩選,研發(fā)等方面具有廣泛的應(yīng)用前景。

蛋白質(zhì)晶體板結(jié)構(gòu)介紹

所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關(guān)化合物晶體結(jié)構(gòu)的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構(gòu)型。

這樣的二級結(jié)構(gòu)以或大或小的含量，相當(dāng)廣泛地存在于各種球蛋白和纖維蛋白中。在功能變化多端的球蛋白分子中，結(jié)構(gòu)還有更高的層次。這兩類周期結(jié)構(gòu)并不貫穿在整個多肽鏈中，而存在于某些分段中。這樣，多肽鏈折疊成球形的三級結(jié)構(gòu)，并進一步?jīng)Q定其特異的功能。