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先進院新技術提升蛋白質結晶成功率

100多年前，吉布斯等人提出“經典成核理論”，結晶過程是一些分子或原子偶然聚集在一起，碰巧以結晶形式排列，然后其他分子（原子）逐個附著，形成更大的結晶相，該結論得到了學術界廣泛認可。

然而，經典成核理論也有諸多缺點，它表明蛋白質晶體的成核并不是沿著經典路線而是更復雜的路線進行的，即兩步法成核理論。步是形成足夠尺寸的溶質分子團簇，第二步是團簇重新排列形成有序結構。目前的實驗和理論研究，證明了兩步法成核理論不僅可以應用到生物大分子（如蛋白質）上還用到了有機小分子上，表明這一機理或許會成為大部分溶液析晶過程的基礎。在液滴內從無序到有序結構團簇的形成，也就是第二步，決定晶體成核速率，由于這一步中分子復雜性增加，成核的時間變長，因為高度的構象靈活性，更復雜的分子形成佳晶格結構會更困難。傳統的成核劑材料，如礦物晶體、石墨烯、多孔材料如多孔硅等都曾作為成核劑用于蛋白質結晶實驗中，這些成核劑的設計主要依賴于經典的成核理論，無法適用于構象靈活性強的絕大多數蛋白質分子。針對這一難題，材料界面中心和武漢先進院團隊經過不斷的設計和實驗驗證，終將成核劑材料設計為具有超構表面的材料。

蛋白結晶板研究

再用原子力顯微鏡,磷光成像儀,光密度儀或激光共聚焦掃描儀進行檢測,獲得靶蛋白表達的種類,數量及關聯等信息.蛋白質芯片已經用于研究蛋白質表達譜構成及變化,蛋白質與生物分子(蛋白質,核酸,配體等)的相互作用,抗原體篩選,酶與底物相互作用.蛋白質芯片在醫學臨床診斷,分析和篩選方面具有潛在的重要應用價值。

蛋白結晶板作用

隨著人類基因組測序計劃的完成 ,鑒定細胞內蛋白質表達,結構,功能及相互作用方式等成為后基因組時代的主要目標之一.為此 ,需要高通量的蛋白質組學研究的技術和方法.近年來出現的表面增強激光解吸 /電離，蛋白質芯片技術是一種操作簡單 ,方便快捷 ,樣本需要量少 ,敏感性高 ,特異性強的高通量的研究蛋白組學的方法 ,在蛋白質功能分析,標志物篩選,研發等方面具有廣泛的應用前景。

蛋白質晶體板結構介紹

所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關化合物晶體結構的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構型。

這樣的二級結構以或大或小的含量，相當廣泛地存在于各種球蛋白和纖維蛋白中。在功能變化多端的球蛋白分子中，結構還有更高的層次。這兩類周期結構并不貫穿在整個多肽鏈中，而存在于某些分段中。這樣，多肽鏈折疊成球形的三級結構，并進一步決定其特異的功能。