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非成纖維膠原的α- 鏈既含有三螺旋域（膠原域，COL），還含有非三螺旋域（非膠原域），其中成纖維膠原約占膠原總數的90%。 [16-19] 膠原蛋白的種類及其在組織中的分布圖冊參考資料。

α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數真骨魚類。

尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130 kD，α2的分子量為110 kD。因此，在某些魚類中。

含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。