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蛋白質結晶技術發展的艱難歷程

科學家們研究蛋白質結晶技術花費了很長時間。1988年諾貝爾化學獎被授予三位德國科學家，原因是三個人通力合作，在世界上解析了一種膜蛋白——菌光合反應中心的高分辨率三維結構，它拉開了膜蛋白結構生物學的序幕，在生物學界影響非常大。之后，科學家們在基因組學和蛋白質組學領域不斷取得新進展，可以作為潛在靶向的蛋白質的數量呈指數級增加，然而這些方法獲得有用晶體的成功率不足20%。

2011年，英國帝國理工學院和薩里大學的科學家們使用一種“分子印跡聚合物（MIPs）”的材料，研發出了一種更有效的制造蛋白質晶體的方法。但是這種方法在結晶條件成分復雜，包含高鹽，，寬泛的酸堿區間等條件下，容易造成MIPs對蛋白質的印記作用失效。科研不斷深入，技術不斷迭代，目前，應用為廣泛的晶體制備方法當屬規模篩選，比如高通量蛋白質結晶篩選，即從成百上千個溶液條件中篩選出適合結晶的條件。據相關數據顯示，目前的高通量蛋白質結晶篩選的成功率僅為15.6%，嚴重制約了蛋白質結晶技術在結構生物學領域的應用和發展。缺乏、廣譜的蛋白晶體制備技術是目前結構生物學研究中的技術瓶頸。

近期，由深圳先進技術研究院喻學鋒研究員課題組研發的一種蛋白質結晶篩選添加劑——人工晶種混懸液打破了技術桎梏。新法的應用，能夠讓蛋白質晶體的結晶更簡便，更科學，更完整。

蛋白質晶體板相互作用

蛋白質分子的結構層次蛋白中的多肽鏈往往不是一個如圖4圖4所示完全伸展的鏈。L.C.鮑林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有關化合物晶體結構的測定中歸納了肽鍵的鍵長、鍵角等。鏈中肽鍵N-C的鍵長為1.32埃，具有40%的雙鍵成分，與周圍四個鍵是共面的，且N-H和C=O具有反式構型。肽鍵因具雙鍵成分而無旋轉的自由，但它周圍的每個Cα原子與相鄰兩個肽鍵中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C單鍵都具有較大的回旋余地，從而一個多肽鍵可能存在于不計其數的構象或立體結構中，其中有些構象使未成鍵原子間形成較多較強的氫鍵并產生其他能使整個分子趨于穩定的相互作用。

蛋白結晶板

為滿足固相時間分辨熒光分析(TRFIA)研究需要,采用固相載體改進技術研制用于檢測系統的聚微孔板,不僅提高TRFIA系統的靈敏度,而且可以把該技術應用到其他分析技術、生物芯片技術、污水處理、發酵工藝、酶工程和親和層析,具有重要的現實意義。本文將聚微孔板內表面固相功能化,研制一種在聚微孔板內表面形成耐受強酸、強堿、的尼龍-6膜層,并在膜層表面化得到活性基團與己二酸二酰肼進行“手臂”連接,用雙功能基團活化,活化后的膜層與蛋白質具有很高的連接性能和穩定性。