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蛋白質晶體板研究

大分子生物藥以晶體形式作為給藥的方式具有穩定性高,有效成分濃度高以及容易實現的可控性釋放等許多優點.然而,,截至2004年的150多種生物藥中,以晶體為其主要的生產和銷售形態的只有胰島素.造成這種情況的主要技術原因是因為蛋白質結晶和小分子結晶相比具有更為復雜的結晶環境和影響因素。

本主要在過程尺度上對蛋白質結晶過程中晶體群體的生長行為進行了系統的模型化和實驗研究. 蛋白質晶體的形狀以及產品的粒度分布是衡量結晶產品質量的主要指標,但是目前對蛋白質結晶的群體粒數衡算模型的研究還非常少。

而且只能模擬粒度分布,不能模擬形狀分布,因為模型中的晶體尺寸被簡單的定義為該晶體的體積當量直徑.本提出了一個適用于蛋白質結晶過程的基于晶體形狀結構的群體粒數衡算模型.在該模型中,蛋白質晶體的形狀被定量描述為每個晶面到晶體幾何中心的距離,由此提出。

蛋白質晶體板

蛋白質晶體由蛋白質分子有序排列的框架組成,其內部富含溶劑(水)分子,外觀形貌多種多樣,其物理性質與常規固態晶體相比有很大不同。我們針對蛋白質晶體的一些物理性質(包括低密度、機械性能、聲學、熱學、光學等性質)。

一種簡單的提高蛋白質結晶條件篩選成功率的方法.實驗選擇了一個簡單的方法,用不同濃度的粗糙化的蓋玻片表面來誘導蛋白質晶體異相形核.首先,對粗糙化的蓋玻片進行了原子力顯微鏡掃描以及X-射線光電子能譜分析。

蛋白結晶板

多肽鏈中諸殘基的Cα原子若具有相同的φ和Ψ角，則勢必形成一種周期結構，而有些φ和Ψ角可使這樣的結構中形成充分的氫鍵，以增強結構的穩定性，這樣的結構稱為多肽鏈的二級結構。鮑林和科里在1951年根據化學鍵理論和晶體結構數據,為多肽鏈推引出α-螺旋和β-折疊片兩種二級結構。其中所有的N-H和C=O基團都相互形成了較強的氫鍵。α-螺旋體中與每個殘基的φ和Ψ 約為-60°和-40°。這樣得出的是一個如圖7所示的每轉含有3.6個殘基的右手螺旋體，其中第n個殘基的N-H與鏈內第(n-4)個殘基的C=O形成了較強的氫鍵。

肌紅蛋白為什么要一個 146肽來陪伴血紅素？這里有兩個問題要澄清。首先，若沒有多肽鏈，則血紅素分子很容易互相接近,夾住一個氧分子,使自身中的Fe(Ⅱ)氧化成Fe(Ⅲ),從而在第六配位上只結合H2O而不能結合O2分子。其次，血紅素與的結合比與氧的結合要強25000倍,是因為不像氧那樣斜著與鐵成鍵。在肌紅蛋白中，由于多肽鏈提供的遠側組氨酸的作用，迫使也要斜著成鍵。這樣，它與血紅素的結合就只比氧強200倍了。